Nrf2于1994年由Moi等作为结合在β-珠蛋白基因启动子NF-E2重复序列的因子被克隆出。属于转录因子CNC家族，含有亮氨酸拉链(basicleucine zipper , bZip)结构。
Nrf2基因含有多个同源结构域，分别命名为Neh1-6.Neh1有一个 CNC型样的亮氨酸拉链结构，是Nrf2与DNA结合及与其他转录因子形成二聚体的必要条件。
Neh2位于N端，包含数个可与泛素结合的赖氨酸残基，从而介导蛋白酶对Nrf2的降解以实现Nrf2活性的负性调节；此外，Neh2还可以与 Keap1的Kelch结构域结合。
C端的Neh3对于维持Nrf2的转录活性必不可少。
Neh4和Neh5是两个富含酸性残基的独立转录结构域，可以和CREB结合蛋白(CBP)相互作用。
Neh6含有大量的丝氨酸残基，但精确功能未知。
参考资料：
[1] Jain AK,Bloom DA,Jaisw al AK.Nu clear im port and export signals in control of Nrf2[J].J Biol Chem,2005,280(32):29158-29168.
