标题：HDAC4、PP1和GSDMD在控制焦亡中的串扰（Crosstalk of HDAC4, PP1, and GSDMD incontrolling pyroptosis）
Gasdermin D（GSDMD）是焦亡的关键执行者，在炎症性胱天蛋白酶切割后引发细胞因子分泌。然而，翻译后修饰（PTMs）在GSDMD介导的焦亡中的作用在很大程度上仍未得到探索。在这项研究中，我们证明GSDMD可以在赖氨酸248残基上进行乙酰化，这种乙酰化会增强焦亡。我们确定组蛋白脱乙酰酶4（HDAC4）是负责介导GSDMD脱乙酰化的特异性脱乙酰酶，从而在体外和体内抑制焦亡。GSDMD的脱乙酰化会损害其泛素化，从而抑制焦亡。有趣的是，HDAC4的磷酸化成为促进其脱乙酰基GSDMD和抑制GSDMD介导的焦亡的关键调控机制。此外，我们还发现蛋白磷酸酶1（PP1）催化亚基（PP1α和PP1γ）参与了HDAC4的去磷酸化，从而消除了其对GSDMD的脱乙酰酶活性。这项研究揭示了一个涉及HDAC4、PP1和GSDMD的复杂调控网络。这些发现为乙酰化、泛素化和磷酸化在焦亡调节中的相互作用提供了有价值的见解，为炎症细胞死亡领域的进一步研究提供了潜在的靶点。
其中体内RNA转染采用EntransterTM-in vivo RNA来实现。
