一、技术路线
二、技术对比
三、表面等离子共振（SPR）
1.技术介绍
表面等离子共振(SPR)技术是一种基于光学的生物分子相互作用体外仪器检测方法。通过检测生物传感芯片上配位体与分析物之间的相互作用情况，进而探测物质的性质和结构。
2.应用领域
✔小分子、蛋白质、核酸等多种生物分子互作结合检测
✔抑制剂筛选
✔抗体筛选和表征
3.技术优势
✔生物分子相互作用检测的 “金标准”
✔先进设备：BiacoreT200服务平台，具有样品无需标记、可检测低亲和、高灵敏度、检测快速、实时定量测试等优势；
✔专业操作：进行严格的质量管理，保证亲和力测定数据的高度精确；
✔检测类型多样化：可用于小分子、蛋白质、核酸等多种生物分子的相互作用研究。
✔结合生信分析：我司具有AI数字化平台，可预测生物分子的相互作用，实现AI预测与实验验证一站式服务。
4.服务流程
5.案例展示
图 1个小分子化合物对蛋白A的亲和力初筛（单浓度SPR）、
四、蛋白互作与结合位点预测分析（AOS）
1.技术介绍
南京瑞源生物自主研发蛋白互作置信度分值智能系统,用于衡量蛋白质与蛋白质、核酸等相互作用可靠性的指标。研究互作的置信度,并给出置信度分值为后续实验提供参考依据。
2.技术优势
✔高精度建模：基于AlphaFold建模技术，构建蛋白质与核酸的高精度三维模型；
✔高效对接：利用HDOCK进行快速对接，筛选高置信度复合物；
✔可靠的置信度分析：针对建模结果进行评分，保障高质量交付；
✔结合位点分析：提供蛋白三维模型（远景+近景）结合位点分析图，清晰展示结合位点、氢键及距离信息，提供全面的互作细节。
3.应用场景
✔蛋白与抗体亲和力预测；
✔蛋白与蛋白三维互作模型及结合位点分析；
✔蛋白与多肽的结合力分析；
✔酶与蛋白底物结合力分析；
✔三个蛋白相互作用分析；
✔蛋白与核酸互作分析。
五、分子动力学模拟
1.技术介绍
分子动力学模拟（Molecular Dynamics Simulation, MD）作为揭示生物大分子运动行为与相互作用机制的关键工具，相比静态结构分析，其能够在原子尺度上动态观测蛋白复合物的构象演化、结合界面稳定性及环境响应等行为。
2.技术原理
以复合物的三维结构为初始模型，采用经典力场对分子间的相互作用进行精确描述。在模拟过程中，动态追踪体系中每个原子的轨迹，细致再现相互作用过程中结合、解离、界面重构及构象变化等分子层面的复杂现象。
3.应用领域
✔蛋白质-蛋白质动力学模拟：主要用于药物研发、疾病机制研究、蛋白质工程、生物信息学与系统生物学等领域。
✔蛋白质-小分子动力学模拟：主要用于药物发现与设计、酶学与生物催化、疾病机制研究、材料科学与纳米技术等领域。
4.项目流程
整个分子动力学模拟流程分为以下五个阶段：
（1）能量最小化（Minimization）：在分子模拟前，对体系进行能量最小化处理，以消除初始结构中的不合理构象和可能的原子重叠。
（2）加热（Heating）：在加热阶段，将体系从0 K缓慢升温至目标温度，过程中进行温度控制。
（3）密度调节（Density Equilibration）：在恒温恒压条件下对体系进行密度平衡，维持目标温度和压力，促使体系体积和密度逐步稳定。
（4）平衡阶段（Equilibration）：在固定温度和压力条件下，对体系进行平衡模拟，旨在进一步消除体系中的剩余应力，确保体系在进入正式生产模拟前已达到稳定状态。
（5）成品模拟（Production）：无约束运行体系n纳秒（根据用户指定时间），采集轨迹；间隔一定时间输出一次结构帧，用于后续分析。
5.技术优势
✔专业化设备：依托自有服务器，可快速高效完成分子动力学模拟分析，高质量保证交付
✔专业化团队：团队长期专注于分子动力学模拟，拥有成熟的体系构建与动力学分析流程，上下游服务涵盖结构建模、高通量筛选、分子对接、动力学模拟等全方位分析
✔高质量图片输出：提供RMSD、RMSF、H-Bonds、结合位点可视化等高质量图片，助力高水平文章发表
✔全链路实验保障：依托自有实验平台，具有酵母互作、分子实验互作、体外仪器互作检测（SPR/MST/BLI/ITC）等多种类湿实验互作验证方法，可进一步验证研究结果准确性
六、细胞热迁移（CETSA）
1.技术介绍
细胞热迁移测定（cell ther mal shift assay, CETSA）技术是检测细胞内药物（配体）和蛋白质（靶标）相互作用的技术。
是在活细胞水平（培养细胞、活体组织等）鉴定靶标的新方法，可检测细胞中可溶性蛋白的总量。广泛用于检测药物与蛋白在体外的互作，以及体外筛选特定蛋白的候选药物等方面。
2.实验原理
加热处理细胞时，随着温度的升高，蛋白质逐渐变性沉淀，有活性的可溶性蛋白量逐渐减少，通过生化分析手段如蛋白印迹杂交能够绘制出特定蛋白的可溶性蛋白含量随温度变化的曲线，即熔解曲线。
对特定蛋白而言，可溶性蛋白量与变性蛋白量相等时的温度，或者可溶性蛋白量占总蛋白量一半时的温度，称为聚集温度（aggregation temperature），等同于熔解温度（Tm）。
当细胞经药物处理后，药物和靶蛋白结合，使靶蛋白的热稳定性增强，Tm值增加，根据药物处理前后Tm的变化情况，确定靶蛋白和药物在生理水平上是否有相互作用。
3.实验目的
当蛋白质结合药物后，热稳定性会发生变化，通过测定这种变化去鉴定药物和蛋白之间的相互作用。4.技术路线
5.实验流程
6.案例展示
结果显示：与DMSO对照组相比，加入药物处理之后蛋白的热稳定性明显提高，熔解曲线表现出明显的右移，表明药物能够在细胞环境中直接与蛋白结合，且其热稳定性显著提高。
