在初中时我们就学到过，生命体通过呼吸作用可以将有机物转化为水二氧化碳和能量。我们只是将这个化学表达式记了下来，但是这有机物是如何步一步变成无机物等的问题，也就是其背后的原理性的东西，我们并没有涉及。

而到了高中，我们的视角则更为微观，也更为精确。我们可以从分子的角度由物质为切入点，同时搭配一些精确的分子层面的科学技术，比如荧光标记法，同位素追踪法等等，我们就可以直接确定每个结构中的物质构成。我们在研究生命时，我们也可以为他的种种功能找到恰当的物质依据。

相较于高中的对生命的研究而言，我认为初中对生命的研究的面在一定程度上是比高中所研究的面要广的。我们所关注的也不单单只是一个细胞内部的运行机制，更多的时候是整个生命体内的各个系统，各个器官之间的联系，常常会让人感到生命之神奇，可是我们并不知道其背后的原理，也就无法进一步思考生命科学的独特性。而高中对于生命科学的研究，可以以分子视角来理解整个生命体的运行机制。而这样，不仅可以使得我们更加清晰地理解每个运行机制背后的原理，也使得我们可以更加深刻的领会到生命科学的独特性以及生命本身的那种张力。

在初中时，我们仅仅是了解到酶可以促进一些物质的分解与合成。比如唾液淀粉酶，胃蛋白酶等等，一系列消化系统中的酶可以帮助我们消化有机物，以此来更好地通过呼吸作用将其转化为水，二氧化碳和能量。

但是为什么我们体内要有酶呢？以及酶与其他的物质来讲它的特点是什么？酶的结构是什么？酶的运行机制背后的原理是什么？这一系列的问题则留给了现在的我们以新的更为微观的分子层面的视角来研究。

生命由简至繁，由无机物到有机的运行机制，生命运行最重要的基础就是物质和能量之间的相互转化，而二者之间的相互转化靠的就是一系列的化学反应。那么如何保证我们体内的化学反应有序且高效地进行呢？

这样一系列体内的化学反应，相较于体外的化学反应而言，具有条件温和，过程复杂，高效有序三个特点，那细胞中各种化学反应如何可以高效有序的发生呢？类比自然界中的化学反应，我们猜想可能是在生物体内有某种特殊的催化剂，于是我们就将这样活细胞产生的具有催化作用的一类有机物命名为酶。经过我们的检测，发现大部分酶在遇到双缩脲试剂时会产生紫色反应，也有一部分会遇到吡罗红试剂时变红，我们发现大部分酶的化学本质是蛋白质，而少部分酶的化学本质是RNA。

酶为了催化体内化学反应的进行可能具有高效性，专一性，条件温和这三个特点。

首先我们要来验证酶的催化是否具有高效性。我们这次实验设计了4组实验，4组实验的底物都是等量相同体积分数过氧化氢溶液，变量是不同的条件即加入不同的催化剂。通过观察其产生气泡的多少，以及是否能使带火星的小木条复燃（复燃后燃烧的剧烈程度）检测。结果发现酶的催化效果是其中最显著的。

由此我们得出酶促反应具有高效性，是无机催化剂的10的7次方到10的23次方倍。

那么酶是如何具有起高效性的呢？也就是酶的催化作用原理是什么呢？

在这里我们需要引进一个新的概念，就是活化能。活化能指的就是分子从常态转变为容易发生化学反应的活跃态所需的能量。

那我们应该如何使化学反应更容易发生呢？第1种方式就是通过加热加压等，为分子提供能量，使分子势能增加，让分子更容易从常态转变为容易发生化学反应的活跃态。

那催化剂做的原理是什么呢？催化剂作用原理分别是改变反应路径，以及降低活化能。催化剂可以与底物结合，提高底物的接触率，从而降低活化能。比如金属离子可以依靠表面的吸附作用与酸碱作用使底物接触率提高，从而降低活化能。

而煤这样有机催化剂可以显著的降低反应的活化能蛋白质中的氨基，也可以叫氨基酸的残基，它具有特殊的化学性质，可以与底物进行专一的结合。 酶中与底物结合的这部分就叫做酶的活化中心，也可以叫活性中心。这样美与底物结合的学说被称为锁钥学说，也有诱导契合学说以及临近效应和定向排列。酶和ATP的结合可以更加提高两原子的接触率，ATP经过酶的水解可以为一分子的磷酸和ATP，而磷酸可以为分子提供能量，相当于即为分子赋能同时又降低了活化能。

那酶是否具有专一性呢？我们设计了两组实验，一组的底物是淀粉溶液，而另二组的底物是蔗糖溶液，分别向其中滴加唾液淀粉酶。随后分别向其中增加斐林试剂并进行水域加热，以此检测淀粉和蔗糖是否水解。实验结果为1号试管中的淀粉水解了，而2号试管并没有水解。

我们得出的结论就是每种酶只能催化一种或一类化学反应。其原因就是因为蛋白质的空间结构不同其活性位点，与底物结合具有特异性。这样专一的催化，才可以保证反应有条不紊的进行。

酶的第3个特点是条件温和。这个实验我们可以通过设置不同的反映环境。观察酶的活性，以此来检验酶是否具有条件温和这一特点

我们首先探究温度对酶的活性的影响。我们设置了4组实验。4组实验的底物都是淀粉溶液，而加入的催化剂都是唾液淀粉酶。变量为水浴加热的温度。加入碘液检测淀粉是否被水解以及被水解的程度。实验结果为温度过高或温度过低都会降低唾液淀粉酶对淀粉的水解速率。

于是我们得到了两个结论，第1个结论是唾液淀粉酶在37℃时水解效果最佳也就是37℃，是淀粉酶的最适温度。第2个结论是，每一催化都有适宜的温度，温度过高或过低都会降低酶的活性，温度过高可能会使酶失活，温度恢复也无法重新激活酶。但温度过低只会降低酶的活性，当温度恢复时，酶可再被激活。

我们做的第2个实验是探究pH值对酶活性的影响。我们分别做了5组实验。每组实验的底物都是过氧化氢溶液，为什么这里不使用淀粉溶液呢？因为淀粉溶液在酸性环境下也可以水解，无法做到单因素变量。变量为所处的环境的pH值。当pH值过高或过低时，过氧化氢酶催化过氧化氢分解的速率降低。

我们同样得到了两个结论，第1个结论是过氧化氢酶的最适 pH值为7及弱碱性，第2个结论是过酸或过碱都会降低酶的活性，当到一定程度时，可使酶失活。

而同类酶在不同生物体内最适条件会发生改变，在同一生物体内不同酶的损失条件也不同。

但是我们人体是一个动态的环境，处处都是不稳定的，而酶的催化又需要最适条件。这应该怎么办呢？这时就需要酶具有可调节性。比如可以刺激激素分泌，来控制分泌的酶多少以此来调节酶催化的速率。而除了激素调节之外，还有抑制剂的调节，抑制剂分为竞争性抑制剂和非竞争性抑制剂。竞争型抑制剂会抢占底物与酶结合的活性中心，使底物没有办法与酶结合，而非竞争性抑制剂则是可以使酶的结构发生改变，使底物没有办法与内结合。

这一点也就体现了生命体的动态性，或者可以说是生命体内在的可调节性。而这样的可调节性从何而来呢？在长达亿万年的演化过程中，生命体不断地与外界互动，这也就使得身体内的不确定性因素增多。为了更好的生存，我们的身体也就必须演变出一系列的可以应对多种突发状况的可调节的运行机制。这也就是生命体的动态性与开放性之间的相互联系与作用。